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Untersuchung des Druckeinflusses auf Struktur und Funktion von Peptidfoldameren

Gefördert von: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG)
Projektnummer: 243147505

Link zum Projekt auf Webseiten des Förderers

https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/243147505

Dauer

Projektbeginn: 2013
Projektende: 2020

Beteiligte Institutionen

Nicht ausgewählt

Weitere Informationen

Zusammenfassung

Peptidfoldamere (3-15 Aminosäurereste) sollen mit dem Ziel untersucht werden, ein detailliertes Verständnis ihrer bevorzugten Konformationen, die unter Druck ausgefroren werden könnten, zu erhalten. Helikale alpha, beta- und alpha,alpha,beta,beta-Peptide als Modellverbindungen sowie verwandte Peptide, die selektiv an Neuropeptid Y (NPY) binden, sollen unter verschiedenen Drücken in protischen Lösungsmitteln (Wasser, Puffer, Methanol) untersucht werden. Darüber hinaus sollen Peptidfoldamere untersucht werden, die sich als Organokatalysatoren bewährt haben. Druck könnte nicht nur die katalytisch aktive Konformation eines Organokatalysators stabilisieren, sondern aufgrund der erhöhten Eigendissoziation von Wasser unter Druck höhere Konzentrationen an Säure und Base erzeugen, was sich für viele Organokatalysen als essentiell erwiesen hat (Duale Katalyse). Ziel ist die Entwicklung von aktiveren und selektiveren Organokatalysatoren, weiterhin sollten diese Studien auch ein besseres Verständnis der Funktion von Enzymkatalysatoren unter Druck ermöglichen.

Team

Principal Investigator: Oliver Reiser

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