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Solid-state 31P NMR of nucleotide binding proteins

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-4432

Iuga, Adriana (2004) Solid-state 31P NMR of nucleotide binding proteins. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Englisch)

The major results of the present work are related to low molecular weight guanosine triphosphate (GTP) binding Ras proteins which play an essential role in a variety of diverse cellular signal transduction and transport processes by cycling between a GTP-bound �on� state and a guanosine diphosphate (GDP) bound �off� state. Ras(wt)·Mg2+·GppNHp exists in two biological relevant conformational ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Das Guaninnukleotid-bindende Protein Ras ist als molekularer Schalter in zellulären Signaltransduktionswegen involviert. Ras(wt) kann in der aktiven Konformation in zwei konformationellen Zuständen vorliegen (Zustand 1 und 2), die sich im chemischen Austausch miteinander befinden. Das Gleichgewicht zwischen den beiden Zuständen wird durch Mutationen in der Schalter I-Region von Ras zum Zustand 1 ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:20 Dezember 2004
Begutachter (Erstgutachter):Eike (Prof. Dr.) Brunner
Tag der Prüfung:7 Dezember 2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Entpflichtet bzw. im Ruhestand > Prof. Dr. Eike Brunner
Stichwörter / Keywords:Ras-Proteine , Festkörper-NMR-Spektroskopie , Molekulardynamik , , Ras protein , conformational exchange , solid-state 31P NMR
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:26 Okt 2009 15:38
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:25
Dokumenten-ID:10243
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