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Formation of fibrous aggregates from a non-native intermediate: the isolated P22 tailspike beta-helix domain

Schuler, B. und Rachel, Reinhard und Seckler, R. (1999) Formation of fibrous aggregates from a non-native intermediate: the isolated P22 tailspike beta-helix domain. The Journal of biological chemistry 274 (26), S. 18589-18596.

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Zusammenfassung

In the assembly pathway of the trimeric P22 tailspike protein, the protein conformation critical for the partitioning between productive folding and off-pathway aggregation is a monomeric folding intermediate. The central domain of tailspike, a large right-handed parallel beta-helix, is essentially structured in this species. We used the isolated beta-helix domain (Bhx), expressed with a ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1999
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie > Lehrstuhl für Mikrobiologie > Prof. Dr. Michael Thomm
Identifikationsnummer:
WertTyp
10373469PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Bacteriophage P22/chemistryMESH
Chromatography, GelMESH
Crystallography, X-RayMESH
Glycoside Hydrolases/chemistryMESH
LightMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Osmolar ConcentrationMESH
Protein ConformationMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Scattering, RadiationMESH
UltracentrifugationMESH
Viral Tail Proteins/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Mrz 2010 08:12
Zuletzt geändert:15 Mrz 2010 08:12
Dokumenten-ID:13305
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