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Binding of phosphorylated peptides and inhibition of their interaction with disease-relevant human proteins by synthetic metal-chelate receptors

Riechers, A. und Grauer, A. und Ritter , S. und Sperl, B. und Berg, T. und König, Burkhard (2010) Binding of phosphorylated peptides and inhibition of their interaction with disease-relevant human proteins by synthetic metal-chelate receptors. Journal of Molecular Recognition (23), S. 329-334.

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Zusammenfassung

The modulation of biological signal transduction pathways by masking phosphorylated amino acid residues represents a viable route toward pharmacologic protein regulation. Binding of phosphorylated amino acid residues has been achieved with synthetic metal-chelate receptors. The affinity and selectivity of such receptors can be enhanced if combined with a second binding site. We demonstrate this ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2010
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Organische Chemie > Lehrstuhl Prof. Dr. Burkhard König
Projekte:DFG
Identifikationsnummer:
WertTyp
10.1002/jmr.986DOI
19728300PubMed-ID
Stichwörter / Keywords:metal-chelates; emission spectroscopy; protein binding; phosphate binding; protein–protein interaction; molecular recognition
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:05 Jul 2010 15:25
Zuletzt geändert:26 Okt 2010 09:38
Dokumenten-ID:15677
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