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¹H nuclear magnetic resonance studies on the structure and mechanism of the HPr protein of Staphylococcus aureus

Rösch, P. und Kalbitzer, Hans-Robert und Schmidt-Aderjan, U. und Hengstenberg, W. (1981) ¹H nuclear magnetic resonance studies on the structure and mechanism of the HPr protein of Staphylococcus aureus. Biochemistry 20 (6), S. 1599-1605.

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Zusammenfassung

¹H NMR studies of the phosphocarrier protein HPr and its three nitrotyrosyl derivatives revealed some structural features which may finally lead to an explanation of the mechanism of the phospho-transfer reaction. Titration studies on mononitrated, dinitrated, and trinitrated derivatives--i.e., derivatives with Tyr-56, Tyr-56 and Tyr-37, and Tyr-56, Tyr-37, and Tyr-6 modified--have been ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1981
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
7225348PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Bacterial ProteinsMESH
Carrier ProteinsMESH
Chemical PhenomenaMESH
ChemistryMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Nitro CompoundsMESH
Phosphoenolpyruvate Sugar Phosphotransferase SystemMESH
Tyrosine/analogs & derivativesMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:03 Sep 2010 12:39
Zuletzt geändert:03 Sep 2010 12:39
Dokumenten-ID:16423
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