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Polyamine spider toxins and mammalian N-methyl-D-aspartate receptors. Structural basis for channel blocking and binding of argiotoxin₆₃₆

Raditsch, M. und Geyer, M. und Kalbitzer, Hans Robert und Jahn, W. und Ruppersberg, J .P. und Witzemann, V. (1996) Polyamine spider toxins and mammalian N-methyl-D-aspartate receptors. Structural basis for channel blocking and binding of argiotoxin₆₃₆. European journal of biochemistry = the FEBS journal 240 (2), S. 416-426.

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Zusammenfassung

Recombinant N-methyl-D-aspartate receptors composed of NR1/NR2A subunits were expressed in Xenopus oocytes to analyse the voltage-dependent and use-dependent channel blocking activity of argiotoxin636. Functional assays demonstrate that the toxin competes with other open channel blockers such as Mg2+ and MK-801. Direct binding or competition assays using radiolabeled ligands and isolated rat ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1996
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
8841407PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
AnimalsMESH
Binding, CompetitiveMESH
Brain/metabolismMESH
Cell Membrane/metabolismMESH
Dizocilpine Maleate/pharmacologyMESH
Excitatory Amino Acid Antagonists/pharmacologyMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Ion Channels/antagonists & inhibitorsMESH
Magnesium/metabolismMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Models, MolecularMESH
Molecular StructureMESH
Oocytes/metabolismMESH
Patch-Clamp TechniquesMESH
Phenylacetates/pharmacologyMESH
Polyamines/pharmacologyMESH
RatsMESH
Receptors, N-Methyl-D-Aspartate/metabolismMESH
Recombinant Proteins/metabolismMESH
Spider VenomsMESH
XenopusMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:09 Sep 2010 06:36
Zuletzt geändert:09 Sep 2010 06:36
Dokumenten-ID:16542
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