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Denaturation and reactivation of dimeric human glutathione reductase: an assay for folding inhibitors

Nordhoff, A. und Tziatzios, C. und van den Broek, J. A. und Schott, M. K. und Kalbitzer, Hans Robert und Becker, K. und Schubert, D. und Schirmer, R. H. (1997) Denaturation and reactivation of dimeric human glutathione reductase: an assay for folding inhibitors. European journal of biochemistry (=the FEBS journal) 245 (2), S. 273-282.

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Zusammenfassung

Human glutathione reductase (GR; which catalyzes the reaction NADPH + GSSG + H+ --> 2 GSH + NADP+) is an obligatory FAD-containing homodimer of known geometry. Native human GR, a potential target of antimalarial and cytostatic agents, cannot be dissociated by dilution or by means of subunit-interface mimetics, similarly to well-studied viral dimeric proteins. However, ab initio folding and/or ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1997
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
9151953PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
DimerizationMESH
Enzyme Inhibitors/pharmacologyMESH
Glutathione Reductase/pharmacologyMESH
GuanidineMESH
Guanidines/pharmacologyMESH
HumansMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Peptide Fragments/pharmacologyMESH
Protein Conformation/drug effectsMESH
Protein DenaturationMESH
Protein FoldingMESH
Time FactorsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:16
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:16
Dokumenten-ID:16549
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