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High-pressure NMR study of the complex of a GTPase Rap1A with its effector RalGDS. A conformational switch in RalGDS revealed from non-linear pressure shifts

Inoue, K. und Maurer, T. und Yamada, H. und Herrmann, C. und Horn, G. und Kalbitzer, Hans Robert und Akasaka, K. (2001) High-pressure NMR study of the complex of a GTPase Rap1A with its effector RalGDS. A conformational switch in RalGDS revealed from non-linear pressure shifts. FEBS letters 506 (3), S. 180-184.

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Zusammenfassung

Unusually large non-linear 1H and 15N nuclear magnetic resonance chemical shifts against pressure have been detected for individual amide groups of the Ras-binding domain of Ral guanine dissociation stimulator (GDS). The non-linear response is largest in the region of the protein remote from the Rap1A-binding site, which increases by about two-fold by the complex formation with its effector ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
11602241PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Models, MolecularMESH
Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular/methodsMESH
PressureMESH
Signal TransductionMESH
ral Guanine Nucleotide Exchange Factor/chemistryMESH
rap1 GTP-Binding Proteins/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:08
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:08
Dokumenten-ID:16578
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