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Solution structure of the Ras binding domain of the protein kinase Byr2 from Schizosaccharomyces pombe

Gronwald, W. und Huber, F. und Grünewald, P. und Spörner, M. und Wohlgemuth, S. und Herrmann, C. und Kalbitzer, Hans Robert (2001) Solution structure of the Ras binding domain of the protein kinase Byr2 from Schizosaccharomyces pombe. Structure 9 (11), S. 1029-1041.

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Zusammenfassung

BACKGROUND: After activation, small GTPases such as Ras transfer the incoming signal to effectors by specifically interacting with the binding domain of these proteins. Structural details of the binding domain of different effectors determine which pathway is predominantly activated. Byr2 from fission yeast is a functional homolog of Raf, which is the direct downstream target of Ras in mammalians ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
11709167PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Binding SitesMESH
Enzyme ActivationMESH
Fungal Proteins/metabolismMESH
Guanylyl Imidodiphosphate/chemistryMESH
MAP Kinase Kinase KinasesMESH
Mitogen-Activated Protein Kinases/metabolismMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Protein BindingMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
Schizosaccharomyces/enzymologyMESH
Schizosaccharomyces pombe ProteinsMESH
Sequence Homology, Amino AcidMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:09
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:09
Dokumenten-ID:16579
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