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Role of entropy in protein thermostability: folding kinetics of a hyperthermophilic cold shock protein at high temperatures using ¹⁹F NMR

Schuler, Benjamin und Kremer, Werner und Kalbitzer, Hans Robert und Jaenicke, Rainer (2002) Role of entropy in protein thermostability: folding kinetics of a hyperthermophilic cold shock protein at high temperatures using ¹⁹F NMR. Biochemistry 41 (39), S. 11670-11680.

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Zusammenfassung

We used (19)F NMR to extend the temperature range accessible to detailed kinetic and equilibrium studies of a hyperthermophilic protein. Employing an optimized incorporation strategy, the small cold shock protein from the bacterium Thermotoga maritima (TmCsp) was labeled with 5-fluorotryptophan. Although chaotropically induced unfolding transitions revealed a significant decrease in the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2002
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
12269809PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Bacterial Proteins/chemistryMESH
Calorimetry, Differential ScanningMESH
Carrier Proteins/chemistryMESH
EntropyMESH
Fluorine/chemistryMESH
Guanidine/chemistryMESH
Heat-Shock Proteins/chemistryMESH
Hot TemperatureMESH
KineticsMESH
Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular/methodsMESH
Protein DenaturationMESH
Protein FoldingMESH
Spectrometry, FluorescenceMESH
SpectrophotometryMESH
Thermotoga maritima/chemistryMESH
Tryptophan/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:15
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:15
Dokumenten-ID:16585
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