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Solution structure and function of the "tandem inactivation domain" of the neuronal A-type potassium channel Kv1.4

Wissmann, Ralph und Bildl, Wolfgang und Oliver, Dominik und Beyermann, Michael und Kalbitzer, Hans Robert und Bentrop, Detlef und Fakler, Bernd (2003) Solution structure and function of the "tandem inactivation domain" of the neuronal A-type potassium channel Kv1.4. The Journal of biological chemistry 278 (18), S. 16142-16150.

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Zusammenfassung

Cumulative inactivation of voltage-gated (Kv) K(+) channels shapes the presynaptic action potential and determines timing and strength of synaptic transmission. Kv1.4 channels exhibit rapid "ball-and-chain"-type inactivation gating. Different from all other Kvalpha subunits, Kv1.4 harbors two inactivation domains at its N terminus. Here we report the solution structure and function of this ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2003
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
12590144PubMed-ID
10.1074/jbc.M210191200DOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
AnimalsMESH
CHO CellsMESH
CricetinaeMESH
Kv1.4 Potassium ChannelMESH
Molecular Sequence DataMESH
Neuronal PlasticityMESH
Neurons/metabolismMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Potassium Channels/physiologyMESH
Potassium Channels, Voltage-GatedMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
SolutionsMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:19
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:19
Dokumenten-ID:16589
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