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High-resolution structure of the histidine-containing phosphocarrier protein (HPr) from Staphylococcus aureus and characterization of its interaction with the bifunctional HPr kinase/phosphorylase

Maurer, Till und Meier, Sebastian und Kachel, Norman und Munte, Claudia Elisabeth und Hasenbein, Sonja und Koch, Brigitte und Hengstenberg, Wolfgang und Kalbitzer, Hans Robert (2004) High-resolution structure of the histidine-containing phosphocarrier protein (HPr) from Staphylococcus aureus and characterization of its interaction with the bifunctional HPr kinase/phosphorylase. Journal of bacteriology 186 (17), S. 5906-5918.

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Zusammenfassung

A high-resolution structure of the histidine-containing phosphocarrier protein (HPr) from Staphylococcus aureus was obtained by heteronuclear multidimensional nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy on the basis of 1,766 structural restraints. Twenty-three hydrogen bonds in HPr could be directly detected by polarization transfer from the amide nitrogen to the carbonyl carbon involved in the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
10212987PubMed-ID
10.1128/JB.186.17.5906-5918.2004DOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acids/physiologyMESH
Bacterial Proteins/metabolismMESH
Lactobacillus casei/metabolismMESH
Models, MolecularMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Phosphoenolpyruvate Sugar Phosphotransferase System/metabolismMESH
PhosphorylationMESH
Protein BindingMESH
Protein Interaction MappingMESH
Protein-Serine-Threonine Kinases/metabolismMESH
Staphylococcus aureus/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:16 Sep 2010 09:25
Zuletzt geändert:16 Sep 2010 09:25
Dokumenten-ID:16607
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