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Slow conformational dynamics of the guanine nucleotide-binding protein Ras complexed with the GTP analogue GTPγS

Spoerner, Michael und Nuehs, Andrea und Herrmann, Christian und Steiner, Guido und Kalbitzer, Hans Robert (2007) Slow conformational dynamics of the guanine nucleotide-binding protein Ras complexed with the GTP analogue GTPγS. The FEBS journal 274 (6), S. 1419-1433.

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Zusammenfassung

The guanine nucleotide-binding protein Ras occurs in solution in two different conformational states, state 1 and state 2 with an equilibrium constant K(12) of 2.0, when the GTP analogue guanosine-5'-(beta,gamma-imido)triphosphate or guanosine-5'-(beta,gamma-methyleno)triphosphate is bound to the active centre. State 2 is assumed to represent a strong binding state for effectors with a ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2007
Zusätzliche Informationen (Öffentlich):Nebent.: European journal of biochemistry
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
17302736PubMed-ID
10.1111/j.1742-4658.2007.05681.xDOI
Klassifikation:
NotationArt
Guanosine 5'-O-(3-Thiotriphosphate)/metabolismMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Protein BindingMESH
Protein ConformationMESH
ThermodynamicsMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:17 Sep 2010 06:36
Zuletzt geändert:17 Sep 2010 06:36
Dokumenten-ID:16653
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