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- URN zum Zitieren dieses Dokuments:
- urn:nbn:de:bvb:355-opus-4664
- DOI zum Zitieren dieses Dokuments:
- 10.5283/epub.10369
Zusammenfassung (Deutsch)
Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Wechselwirkungen der Peptide TMH-1 und TMH-2 und deren fluorinierter Analoga TMF-1 und TMF-2 mit Lipiddoppel-schichten untersucht. Die Peptide sind abgeleitet von der Aminosäuresequenz des GCN4-Zippers, von dem bekannt ist, dass er coiled coil-Strukturen ausbildet, wobei die hydrophoben durch hydrophile Reste ersetzt wurden, um die Lipidlöslichkeit zu ...

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)
In this study we investigated the interactions between the peptides TMH-1 and TMH-2 and their fluorinated analogues and phospholipid membranes. The characterization of peptide lipid interactions was carried out by fluorescence spectroscopy, circular dichroism spectroscopy and attenuated total reflection fourier transform infrared spectroscopy. A method based on fluorescence resonance energy transfer was developed for controlling peptide olgomerization in a temperature dependant manner.