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Charakterisierung und Kontrolle selbstorganisierter Peptidhelixbündel in Phospholipidmembranen

URN to cite this document:
urn:nbn:de:bvb:355-opus-4664
DOI to cite this document:
10.5283/epub.10369
Naarmann, Natascha
Date of publication of this fulltext: 11 Jan 2006 07:37


Abstract (German)

Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Wechselwirkungen der Peptide TMH-1 und TMH-2 und deren fluorinierter Analoga TMF-1 und TMF-2 mit Lipiddoppel-schichten untersucht. Die Peptide sind abgeleitet von der Aminosäuresequenz des GCN4-Zippers, von dem bekannt ist, dass er coiled coil-Strukturen ausbildet, wobei die hydrophoben durch hydrophile Reste ersetzt wurden, um die Lipidlöslichkeit zu ...

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Translation of the abstract (English)

In this study we investigated the interactions between the peptides TMH-1 and TMH-2 and their fluorinated analogues and phospholipid membranes. The characterization of peptide lipid interactions was carried out by fluorescence spectroscopy, circular dichroism spectroscopy and attenuated total reflection fourier transform infrared spectroscopy. A method based on fluorescence resonance energy transfer was developed for controlling peptide olgomerization in a temperature dependant manner.


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