In this project an artificial photoreceptor of cryptochrome type, phenothiazine-pyrene-flavin dyad, and a family of biological photoreceptors, the BLUF domain proteins, were studied using ab initio calculations. Linear response based methods (CC2 and TD-DFT) were used to describe the electronically excited states, which include locally excited (LE) as well as charge transfer states (CT). A conical intersection between the these two excited states was shown to be responsible for the activation of the CT state and causing the fluorescence quenching.
In the case of BLUF domains, the hybrid QM/MM approach was used to describe the flavin and its natural environment. In this work it was shown that the highly conserved glutamine residue, situated in the vicinity of the flavin chromophore undergoes isomerization as a result of photoexcitation. This initiates the formation of a stable signaling state conforamtion of the protein which may be stabilized by the change in the orientation of the highly discussed Trp and Met residues within the flavin binding pocket.

In diesem Projekt wurde einen, auf Cryptochrom basierten, künstlichen Photorezeptor, Phenothiazin-pyrene-Flavin Dyade, und eine Familie von biologischen Photorezeptoren, die BLUF protein-domäne, mittels ab initio-Rechnungen untersucht. Lineare Antwort Methoden (CC2, TD-DFT) wurden zur Beschreibung der elektronisch angeregten Zustände, sowohl lokal angeregte (LE) als auch Ladungstransfer Zustände (CT) verwendet. Es wurde gezeigt, dass eine konische Durchschneidung zwischen solchen Zuständen für die Aktivierung des CT Zustandes verantwortlich ist und letztendlich zur Fluoreszenzauslöschung führt. Im Falle von BLUF-domänen wurde das QM/MM Verfahren benutzt um den Chromphore (flavin) und seine natürliche Umgebung innerhalb der Bindungstasche genauer zu beschreiben. In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass die hoch konservierte Glutamin-Aminosäure, die sich in der Nähe des flavins befindet, als Folge der Photoexcitation isomerisiert. Dies löst die Bildung eines stabilen Zustands, der sog. Signalisierung-Konformation des Proteins, aus. Diese kann durch den Austausch der Position von den meistdiskutierten Trp und Met Aminosäuren stabilisiert werden.