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Erhöhung der Löslichkeit und Stabilität verschiedener Proteine durch rationales Design und gelenkte Evolution

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-epub-125591

Seitz, Tobias (2011) Erhöhung der Löslichkeit und Stabilität verschiedener Proteine durch rationales Design und gelenkte Evolution. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Zur biophysikalischen Charakterisierung oder zur Aufklärung der Struktur eines Proteins muss dieses rekombinant in löslicher Form und in großen Mengen produziert werden. Die intrinsische Instabilität vieler eukaryotischer Proteine macht dies jedoch oft sehr schwierig bzw. gänzlich unmöglich. Obwohl dieses Problem in manchen Fällen durch Variation der Expressions- und/oder Reinigungsbedingungen ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Structure determination by X-ray crystallography requires the production of large amounts of soluble and stable protein. However, the generation of human protein domains in Escherichia coli is often hampered by a low expression level and poor solubility of the recombinant polypeptide chains. A promising approach to overcome these problems is to increase stability and solubility by random ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:18 Januar 2011
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Reinhard Sterner
Tag der Prüfung:26 Januar 2010
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Themenverbund:Nicht ausgewählt
Stichwörter / Keywords:Glucocorticoid-Rezeptor, gelenkte Evolution, Protein-Design, Protein-Stabilität, GFP, FACS
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:18 Jan 2011 14:23
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:24
Dokumenten-ID:12559
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