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Erhöhung der Löslichkeit und Stabilität verschiedener Proteine durch rationales Design und gelenkte Evolution

Seitz, Tobias (2011) Erhöhung der Löslichkeit und Stabilität verschiedener Proteine durch rationales Design und gelenkte Evolution. PhD, Universität Regensburg.

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Date of publication of this fulltext: 18 Jan 2011 14:23

Abstract (German)

Zur biophysikalischen Charakterisierung oder zur Aufklärung der Struktur eines Proteins muss dieses rekombinant in löslicher Form und in großen Mengen produziert werden. Die intrinsische Instabilität vieler eukaryotischer Proteine macht dies jedoch oft sehr schwierig bzw. gänzlich unmöglich. Obwohl dieses Problem in manchen Fällen durch Variation der Expressions- und/oder Reinigungsbedingungen ...

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Translation of the abstract (English)

Structure determination by X-ray crystallography requires the production of large amounts of soluble and stable protein. However, the generation of human protein domains in Escherichia coli is often hampered by a low expression level and poor solubility of the recombinant polypeptide chains. A promising approach to overcome these problems is to increase stability and solubility by random ...

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Item type:Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Date:18 January 2011
Referee:Prof. Dr. Reinhard Sterner
Date of exam:26 January 2010
Institutions:Biology, Preclinical Medicine > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Interdisciplinary Subject Network:Not selected
Keywords:Glucocorticoid-Rezeptor, gelenkte Evolution, Protein-Design, Protein-Stabilität, GFP, FACS
Dewey Decimal Classification:500 Science > 570 Life sciences
Status:Published
Refereed:Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:Yes
Item ID:12559
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