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Ab, E. ; Atkinson, A. ; Banci, L. ; Bertini, I. ; Ciofi-Baffoni, S. ; Brunner, Konrad ; Diercks, T. ; Dötsch, V. ; Engelke, F. ; Folkers, G. ; Griesinger, C. ; Gronwald, W. ; Günther, U. ; Habeck, M. ; Jong, R. ; Kalbitzer, Hans-Robert ; Kieffer, B. ; Leeflang, B. ; Loss, S. ; Luchinat, C. ; Marquardsen, T. ; Moskau, D. ; Neidig, K. ; Nilges, M. ; Piccioli, M. ; Pierattelli, R. ; Rieping, W. ; Schippmann, T. ; Schwalbe, H. ; Travé, G. ; Trenner, Jochen ; Wöhnert, J. ; Zweckstetter, M. ; Kaptein, R.

NMR in the SPINE Structural Proteomics project

Ab, E., Atkinson, A., Banci, L., Bertini, I., Ciofi-Baffoni, S., Brunner, Konrad, Diercks, T. , Dötsch, V., Engelke, F., Folkers, G., Griesinger, C., Gronwald, W., Günther, U., Habeck, M. , Jong, R. , Kalbitzer, Hans-Robert, Kieffer, B. , Leeflang, B. , Loss, S., Luchinat, C. , Marquardsen, T., Moskau, D., Neidig, K., Nilges, M. , Piccioli, M. , Pierattelli, R. , Rieping, W., Schippmann, T., Schwalbe, H. , Travé, G., Trenner, Jochen, Wöhnert, J., Zweckstetter, M. und Kaptein, R. (2006) NMR in the SPINE Structural Proteomics project. Acta Crystallographica Section D D 62 (10), S. 1150-1161.

Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 05 Aug 2009 13:34
Artikel
DOI zum Zitieren dieses Dokuments: 10.5283/epub.1887


Zusammenfassung

This paper describes the developments, role and contributions of the NMR spectroscopy groups in the Structural Proteomics In Europe ( SPINE) consortium. Focusing on the development of high- throughput ( HTP) pipelines for NMR structure determinations of proteins, all aspects from sample preparation, data acquisition, data processing, data analysis to structure determination have been improved ...

This paper describes the developments, role and contributions of the NMR spectroscopy groups in the Structural Proteomics In Europe ( SPINE) consortium. Focusing on the development of high- throughput ( HTP) pipelines for NMR structure determinations of proteins, all aspects from sample preparation, data acquisition, data processing, data analysis to structure determination have been improved with respect to sensitivity, automation, speed, robustness and validation. Specific highlights are protonless C-13-direct detection methods and inferential structure determinations ( ISD). In addition to technological improvements, these methods have been applied to deliver over 60 NMR structures of proteins, among which are five that failed to crystallize. The inclusion of NMR spectroscopy in structural proteomics pipelines improves the success rate for protein structure determinations.



Beteiligte Einrichtungen


Details

DokumentenartArtikel
Titel eines Journals oder einer ZeitschriftActa Crystallographica Section D
Verlag:BLACKWELL PUBLISHING
Ort der Veröffentlichung:OXFORD
Band:D 62
Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels:10
Seitenbereich:S. 1150-1161
Datum2006
InstitutionenBiologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie
Identifikationsnummer
WertTyp
10.1107/S0907444906032070DOI
Stichwörter / KeywordsPROTEIN-BACKBONE ASSIGNMENT; NUCLEOTIDE EXCISION-REPAIR; COPPER TRAFFICKING PROTEIN; AUTOMATED NOE ASSIGNMENT; HUMAN BETA-PARVALBUMIN; CYTOCHROME-C-OXIDASE; SOLID-STATE NMR; PARAMAGNETIC PROTEINS; EFFICIENT STRATEGY; ALPHA-PARVALBUMIN;
Dewey-Dezimal-Klassifikation500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
StatusVeröffentlicht
BegutachtetJa, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstandenJa
Dokumenten-ID1887

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