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Characterization of mammalian hyaluronidase-2 activity and identification of inhibitors of Streptococcal hyaluronan lyase

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-epub-245783

Hamberger, Janina (2013) Characterization of mammalian hyaluronidase-2 activity and identification of inhibitors of Streptococcal hyaluronan lyase. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Englisch)

Hyaluronan (hyaluronic acid, HA) and its degradation products, generated by hyaluronidases, are known to be involved in cell signaling, cell migration, inflammation and tumor invasion. But the role of hyaluronidases in physiological and pathological processes is relatively unclear, due to insufficient information on enzymatic properties and the lack of specific inhibitors as pharmacological ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Hyaluronsäure (Hyaluronan, HA) und deren von Hyaluronidasen erzeugte Abbauprodukte sind beispielsweise als Signalmoleküle an der Zellmigration, an Entzündungsprozessen und an der Tumorinvasion beteiligt. Allerdings ist die Rolle der Hyaluronidasen bei physiologischen und pathologischen Prozessen aufgrund unzureichender Informationen hinsichtlich ihrer enzymatischen Eigenschaften und des Fehlens ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:23 Mai 2013
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Armin Buschauer
Tag der Prüfung:21 Mai 2012
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Pharmazie > Lehrstuhl Pharmazeutische / Medizinische Chemie II (Prof. Buschauer)
Stichwörter / Keywords:Hyaluronidasen, Hyaluronsäure, Proteinreinigung, Viskosimetrie, Gelektrophorese, S. pneumoniae, hyaluronidase, hyaluronan, protein purification, viscosimetry, gel electrophoresis
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:23 Mai 2013 13:18
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:32
Dokumenten-ID:24578
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