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Protein stability in mixed solvents: From transfer thermodynamics to the denaturation by urea and back

Moeser, Beate (2016) Protein stability in mixed solvents: From transfer thermodynamics to the denaturation by urea and back. Dissertation, Universität Regensburg.

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Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 10 Mai 2016 05:41

Zusammenfassung (Englisch)

The conformational equilibrium between folded and unfolded protein structures is sensitive to the presence of cosolvents in the surrounding solution, and several small organic molecules are known to modulate the functioning of proteins in cells by shifting the equilibrium toward folded (stabilizers) or unfolded states (denaturants). The molecular mechanisms behind these effects are not yet fully ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Das Konformationsgleichgewicht zwischen gefalteten und ungefalteten Proteinstrukturen wird durch das Vorhandensein von Kosolvenzien in der umgebenden Lösung beeinflusst und einige niedermolekulare organische Moleküle sind dafür bekannt, die Funktionsfähigkeit von Proteinen in Zellen zu modulieren, indem sie das Gleichgewicht in Richtung gefalteter (Stabilisatoren) oder entfalteter Zustände ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:10 Mai 2016
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Dominik Horinek
Tag der Prüfung:7 Mai 2015
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Lehrstuhl für Chemie IV - Physikalische Chemie (Solution Chemistry)
Stichwörter / Keywords:protein denaturation, urea, cosolvents, cosolutes, transfer free energies, protein stability, mixed solvents, transfer thermodynamics, transfer model, vapor pressure, molecular dynamics, protein folding, concentration scale, activity coefficient
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Dokumenten-ID:31912
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