The pressure and temperature perturbation approach reveals a whole variety of conformational substates of amyloidogenic hIAPP monitored by 2D NMR spectroscopy
Beck Erlach, Markus, Kalbitzer, Hans Robert, Winter, Roland und Kremer, Werner (2019) The pressure and temperature perturbation approach reveals a whole variety of conformational substates of amyloidogenic hIAPP monitored by 2D NMR spectroscopy. Biophysical Chemistry 254, S. 106239.Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 03 Sep 2021 09:34
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Details
| Dokumentenart | Artikel | ||||
| Titel eines Journals oder einer Zeitschrift | Biophysical Chemistry | ||||
| Verlag: | Elsevier | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| Ort der Veröffentlichung: | AMSTERDAM | ||||
| Band: | 254 | ||||
| Seitenbereich: | S. 106239 | ||||
| Datum | 2019 | ||||
| Institutionen | Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer | ||||
| Identifikationsnummer |
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| Stichwörter / Keywords | ALPHA-HELICAL STATES; CHEMICAL-SHIFTS; POLYPEPTIDE IAPP; ISLET; PROTEIN; FIBRILLATION; DEPENDENCE; MECHANISM; IDENTIFICATION; AGGREGATION; IAPP; Amylin; Amyloid; NMR; Fibrils | ||||
| Dewey-Dezimal-Klassifikation | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie | ||||
| Status | Veröffentlicht | ||||
| Begutachtet | Ja, diese Version wurde begutachtet | ||||
| An der Universität Regensburg entstanden | Ja | ||||
| Dokumenten-ID | 48068 |
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