Development of chemical methodologies for peptide and protein customization enabled by oxidative umpolung of cysteine thiol

Dokumentenart:	Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Open Access Art:	Primärpublikation
Datum:	20 Februar 2025
Begutachter (Erstgutachter):	Prof. Dr. Oliver Reiser
Tag der Prüfung:	15 Februar 2024
Institutionen:	Chemie und Pharmazie > Institut für Organische Chemie > Lehrstuhl Prof. Dr. Oliver Reiser
Stichwörter / Keywords:	protein modification, cyclization, umpolung, copper, tryptathionine
Dewey-Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:	Veröffentlicht
Begutachtet:	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:	Ja
Dokumenten-ID:	74901

Zusammenfassung (Englisch)

Residue-selective reactions on peptides and proteins allow such biomolecules to become druggable modalities through their precise customization by various functional units, thereby coming into the limelight in the area of drug discovery. Recently, some serendipitous discoveries on S-protected cysteine derivatives evoked our research focus on the S-chlorocysteine (S-Cl-Cys) derivative as a warhead ...

Zusammenfassung (Englisch)

Residue-selective reactions on peptides and proteins allow such biomolecules to become druggable modalities through their precise customization by various functional units, thereby coming into the limelight in the area of drug discovery. Recently, some serendipitous discoveries on S-protected cysteine derivatives evoked our research focus on the S-chlorocysteine (S-Cl-Cys) derivative as a warhead for residue-selective reactions. Harsh reaction conditions required for the generation of the S-Cl-Cys from cysteine derivatives have prevented the S-Cl-Cys as a Umpolung Cys from being generally used in residue-selective reactions. In this context, I found mild reaction conditions that can generate S-Cl-Cys from S-protected cysteine derivatives and have shown their wide applicability to residue-selective modifications.

Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Rückstandsselektive Reaktionen an Peptiden und Proteinen ermöglichen es, solche Biomoleküle durch ihre präzise Anpassung an verschiedene funktionelle Einheiten in arzneimittelwirksame Modalitäten umzuwandeln, und rücken damit ins Rampenlicht der Arzneimittelforschung. Kürzlich haben einige zufällige Entdeckungen von S-geschützten Cystein-Derivaten unseren Forschungsschwerpunkt auf das ...

Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Rückstandsselektive Reaktionen an Peptiden und Proteinen ermöglichen es, solche Biomoleküle durch ihre präzise Anpassung an verschiedene funktionelle Einheiten in arzneimittelwirksame Modalitäten umzuwandeln, und rücken damit ins Rampenlicht der Arzneimittelforschung. Kürzlich haben einige zufällige Entdeckungen von S-geschützten Cystein-Derivaten unseren Forschungsschwerpunkt auf das S-Chlorocystein-Derivat (S-Cl-Cys) als Gefechtskopf für rückstandsselektive Reaktionen gelenkt. Die harten Reaktionsbedingungen, die für die Erzeugung von S-Cl-Cys aus Cystein-Derivaten erforderlich sind, haben verhindert, dass das S-Cl-Cys als Umpolung-Cys in der Regel für rückstandsselektive Reaktionen verwendet wird. In diesem Zusammenhang habe ich milde Reaktionsbedingungen gefunden, die S-Cl-Cys aus S-geschützten Cystein-Derivaten erzeugen können, und ihre breite Anwendbarkeit für rückstandsselektive Modifikationen gezeigt.

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