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Einträge von Gerke, Volker auf dem Publikationsserver

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Anzahl der Einträge: 7.

Holthenrich, Anna, Terglane, Julian, Naß, Johannes, Mietkowska, Magdalena, Kerkhoff, Eugen und Gerke, Volker (2022) Spire1 and Myosin Vc promote Ca2+-evoked externalization of von Willebrand factor in endothelial cells. Cellular and Molecular Life Sciences 79 (2).

Wennmann, Dirk Oliver, Schmitz, Jürgen, Wehr, Michael C. , Krahn, Michael P. , Koschmal, Nora, Gromnitza, Sascha, Schulze, Ulf, Weide, Thomas, Chekuri, Anil, Skryabin, Boris V., Gerke, Volker, Pavenstädt, Hermann, Duning, Kerstin und Kremerskothen, Joachim (2014) Evolutionary and Molecular Facts Link the WWC Protein Family to Hippo Signaling. Molecular Biology and Evolution 31 (7), S. 1710-1723. Volltext nicht vorhanden.

Kastl, Katja, Menke, Manuela, Lüthgens, Eike, Faiß, Simon, Gerke, Volker, Janshoff, Andreas und Steinem, Claudia (2006) Partially Reversible Adsorption of Annexin A1 on POPC/POPS Bilayers Investigated by QCM Measurements, SFM, and DMC Simulations. ChemBioChem 7 (1), S. 106-115. Volltext nicht vorhanden.

Menke, Manuela, Gerke, Volker und Steinem, Claudia (2005) Phosphatidylserine Membrane Domain Clustering Induced by Annexin A2/S100A10 Heterotetramer. Biochemistry 44 (46), S. 15296-15303. Volltext nicht vorhanden.

Menke, Manuela, Ross, Michaela, Gerke, Volker und Steinem, Claudia (2004) The Molecular Arrangement of Membrane‐Bound Annexin A2‐S100A10 Tetramer as Revealed by Scanning Force Microscopy. ChemBioChem 5 (7), S. 1003-1006. Volltext nicht vorhanden.

Ross, Michaela, Gerke, Volker und Steinem, Claudia (2003) Membrane Composition Affects the Reversibility of Annexin A2t Binding to Solid Supported Membranes: A QCM Study. Biochemistry 42 (10), S. 3131-3141. Volltext nicht vorhanden.

Kastl, Katja, Ross, Michaela, Gerke, Volker und Steinem, Claudia (2002) Kinetics and Thermodynamics of Annexin A1 Binding to Solid-Supported Membranes: A QCM Study. Biochemistry 41 (31), S. 10087-10094. Volltext nicht vorhanden.

Diese Liste wurde erzeugt am Thu Mar 12 20:22:33 2026 CET.
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