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Protein-protein interactions mediated by Cys2His2 zinc-fingers

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-6806

Giesecke, Astrid (2006) Protein-protein interactions mediated by Cys2His2 zinc-fingers. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Englisch)

The C2H2 zinc finger motif is a compact ~ 30 amino acid molecular recognition domain that comprises a beta-hairpin followed by an alpha-helix. These domains are typically found as tandem arrays that mediate specific interactions with various macromolecules including DNA, RNA and other proteins. Although very well characterized as a DNA-binding domain, relatively little is currently understood ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Das C2H2 Zink Finger Motiv besteht aus etwa 30 Aminosäuren, die eine kompakte Zink-bindende Domäne bilden. In Proteinen kommt dieses Motiv gewöhnlich als repetitive Einheit vor, die aus einer antiparallelen beta-Haarnadel und einer alpha-Helix besteht. C2H2 Zinkfinger Domänen können mit verschiedenen Makromolekülen wie z.B. DNA, RNA und Proteinen spezifische Interaktionen eingehen und sind in ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:5 November 2006
Begutachter (Erstgutachter):Reinhard (Prof. Dr.) Sterner
Tag der Prüfung:27 Juni 2006
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Stichwörter / Keywords:Zink-Finger-Proteine , Proteindesign , Protein-Protein-Wechselwirkung , Bakterielles Two-Hybrid System , Ikaros/Hunchback Transkriptionsfaktor , Bacterial Two-Hybrid System , Ikaros/Hunchback Transcriptionfactor
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:27 Okt 2009 07:49
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:40
Dokumenten-ID:10463
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