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Stability, catalytic versatility and evolution of the (beta alpha)(8)-barrel fold.

Höcker, Birte und Jürgens, Catharina und Wilmanns, Matthias und Sterner, Reinhard (2001) Stability, catalytic versatility and evolution of the (beta alpha)(8)-barrel fold. Current opinion in biotechnology 12 (4), S. 376-81.

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Zusammenfassung

The (beta alpha)(8)-barrel is a versatile single-domain protein fold that is adopted by a large number of enzymes. The (beta alpha)(8)-barrel fold has been used as a model to elucidate the structural basis of protein thermostability and in studies to interconvert catalytic activities or substrate specificities by rational design or directed evolution. Recently, the (beta alpha)(4)-half-barrel was identified as a possible structural subdomain.


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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
11551466PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
CatalysisMESH
Directed Molecular Evolution/methodsMESH
Evolution, MolecularMESH
Phosphopyruvate Hydratase/metabolismMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Substrate SpecificityMESH
ThermodynamicsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 08:43
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 08:43
Dokumenten-ID:13696
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