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A rationally designed monomeric variant of anthranilate phosphoribosyltransferase from Sulfolobus solfataricus is as active as the dimeric wild-type enzyme but less thermostable.

Schwab, Thomas, Skegro, Darko, Mayans, Olga und Sterner, Reinhard (2008) A rationally designed monomeric variant of anthranilate phosphoribosyltransferase from Sulfolobus solfataricus is as active as the dimeric wild-type enzyme but less thermostable. Journal of molecular biology 376 (2), S. 506-16.

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Zusammenfassung

The anthranilate phosphoribosyltransferase from Sulfolobus solfataricus (ssAnPRT) forms a homodimer with a hydrophobic subunit interface. To elucidate the role of oligomerisation for catalytic activity and thermal stability of the enzyme, we loosened the dimer by replacing two apolar interface residues with negatively charged residues (mutations I36E and M47D). The purified double mutant ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2008
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
18164726PubMed-ID
10.1016/j.jmb.2007.11.078DOI
Klassifikation:
NotationArt
Anthranilate Phosphoribosyltransferase/metabolismMESH
Calorimetry, Differential ScanningMESH
CatalysisMESH
Crystallography, X-RayMESH
DimerizationMESH
Enzyme StabilityMESH
Escherichia coli/geneticsMESH
Genetic VariationMESH
Hot TemperatureMESH
Hydrogen BondingMESH
HydrophobicityMESH
KineticsMESH
Models, MolecularMESH
MutationMESH
PlasmidsMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Substrate SpecificityMESH
Sulfolobus solfataricus/enzymologyMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mär 2010 07:49
Zuletzt geändert:24 Mai 2018 11:58
Dokumenten-ID:13671
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