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Role of the N-terminal extension of the (betaalpha)8-barrel enzyme indole-3-glycerol phosphate synthase for its fold, stability, and catalytic activity.

Schneider, Birgit, Knöchel, Thorsten, Darimont, Beatrice, Hennig, Michael, Dietrich, Susanne, Babinger, Karin, Kirschner, Kasper und Sterner, Reinhard (2005) Role of the N-terminal extension of the (betaalpha)8-barrel enzyme indole-3-glycerol phosphate synthase for its fold, stability, and catalytic activity. Biochemistry 44 (50), S. 16405-12.

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Zusammenfassung

Indole-3-glycerol phosphate synthase (IGPS) catalyzes the fifth step in the biosynthesis of tryptophan. It belongs to the large and versatile family of (betaalpha)(8)-barrel enzymes but has an unusual N-terminal extension of about 40 residues. Limited proteolysis with trypsin of IGPS from both Sulfolobus solfataricus (sIGPS) and Thermotoga maritima (tIGPS) removes about 25 N-terminal residues and ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2005
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
16342933PubMed-ID
10.1021/bi051640nDOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Base SequenceMESH
BiopolymersMESH
CatalysisMESH
DNA PrimersMESH
Enzyme StabilityMESH
HydrolysisMESH
Indole-3-Glycerol-Phosphate Synthase/metabolismMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Protein FoldingMESH
Sequence Homology, Amino AcidMESH
Sulfolobus solfataricus/enzymologyMESH
Thermotoga maritima/enzymologyMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 08:08
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:25
Dokumenten-ID:13676
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