Role of the N-terminal extension of the (betaalpha)8-barrel enzyme indole-3-glycerol phosphate synthase for its fold, stability, and catalytic activity.

Schneider, Birgit, Knöchel, Thorsten, Darimont, Beatrice, Hennig, Michael, Dietrich, Susanne, Babinger, Karin, Kirschner, Kasper und Sterner, Reinhard (2005) Role of the N-terminal extension of the (betaalpha)8-barrel enzyme indole-3-glycerol phosphate synthase for its fold, stability, and catalytic activity. Biochemistry 44 (50), S. 16405-12.

Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 22 Mrz 2010 08:09
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Beteiligte Einrichtungen

• Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner

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Details

Dokumentenart	Artikel
Titel eines Journals oder einer Zeitschrift	Biochemistry
Verlag:	AMER CHEMICAL SOC
Ort der Veröffentlichung:	WASHINGTON
Band:	44
Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels:	50
Seitenbereich:	S. 16405-12
Datum	2005
Institutionen	Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer	Wert Typ 16342933 PubMed-ID 10.1021/bi051640n DOI
Klassifikation	Notation Art Amino Acid Sequence MESH Base Sequence MESH Biopolymers MESH Catalysis MESH DNA Primers MESH Enzyme Stability MESH Hydrolysis MESH Indole-3-Glycerol-Phosphate Synthase/metabolism MESH Models, Molecular MESH Molecular Sequence Data MESH Protein Folding MESH Sequence Homology, Amino Acid MESH Sulfolobus solfataricus/enzymology MESH Thermotoga maritima/enzymology MESH
Stichwörter / Keywords	PHOSPHORIBOSYL ANTHRANILATE ISOMERASE; ARCHAEON SULFOLOBUS-SOLFATARICUS; TIM BARREL ENZYMES; INDOLEGLYCEROL-PHOSPHATE; THERMOTOGA-MARITIMA; DIVERGENT EVOLUTION; METABOLIC PATHWAYS; CRYSTAL-STRUCTURE; ESCHERICHIA-COLI; SALT BRIDGES;
Dewey-Dezimal-Klassifikation	500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status	Veröffentlicht
Begutachtet	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden	Ja
Dokumenten-ID	13676

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