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Interconverting the catalytic activities of (betaalpha)(8)-barrel enzymes from different metabolic pathways: sequence requirements and molecular analysis.

Leopoldseder, Sonja, Claren, Jörg, Jürgens, Catharina und Sterner, Reinhard (2004) Interconverting the catalytic activities of (betaalpha)(8)-barrel enzymes from different metabolic pathways: sequence requirements and molecular analysis. Journal of molecular biology 337 (4), S. 871-9.

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Zusammenfassung

The (betaalpha)(8)-barrel enzymes N'-[(5'-phosphoribosyl)formimino]-5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide isomerase (tHisA) and imidazole glycerol phosphate synthase (tHisF) from Thermotoga maritima catalyze two successive reactions in the biosynthesis of histidine. In both enzymes, aspartate residues at the C-terminal end of beta-strand 1 (Asp8 in tHisA and Asp11 in tHisF) and ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
15033357PubMed-ID
10.1016/j.jmb.2004.01.062DOI
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose Isomerases/geneticsMESH
Amino Acid SequenceMESH
Aminohydrolases/geneticsMESH
Enzymes/metabolismMESH
Evolution, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 08:22
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:25
Dokumenten-ID:13684
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