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Two (betaalpha)(8)-barrel enzymes of histidine and tryptophan biosynthesis have similar reaction mechanisms and common strategies for protecting their labile substrates.

Henn-Sax, Martina, Thoma, Ralf, Schmidt, Steffen, Hennig, Michael, Kirschner, Kasper und Sterner, Reinhard (2002) Two (betaalpha)(8)-barrel enzymes of histidine and tryptophan biosynthesis have similar reaction mechanisms and common strategies for protecting their labile substrates. Biochemistry 41 (40), S. 12032-42.

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Zusammenfassung

The enzymes N'-[(5'-phosphoribosyl)formimino]-5-aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide isomerase (HisA) and phosphoribosylanthranilate isomerase (TrpF) are sugar isomerases that are involved in histidine and tryptophan biosynthesis, respectively. Both enzymes have the (betaalpha)(8)-barrel fold and catalyze Amadori rearrangements of a thermolabile aminoaldose into the corresponding ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2002
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
12356303PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose Isomerases/metabolismMESH
Amino Acid SequenceMESH
Binding SitesMESH
Circular DichroismMESH
Conserved SequenceMESH
Crystallography, X-RayMESH
Enzyme StabilityMESH
Escherichia coliMESH
Histidine/biosynthesisMESH
Hot TemperatureMESH
LigandsMESH
Molecular Sequence DataMESH
MutationMESH
Thermotoga maritima/metabolismMESH
Tryptophan/biosynthesisMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mär 2010 08:32
Zuletzt geändert:24 Mai 2018 11:58
Dokumenten-ID:13689
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