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Thermophilic adaptation of proteins.

Sterner, Reinhard und Liebl, W. (2001) Thermophilic adaptation of proteins. Critical reviews in biochemistry and molecular biology 36 (1), S. 39-106.

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Zusammenfassung

Hyperthermophilic organisms optimally grow close to the boiling point of water. As a consequence, their macromolecules must be much more thermostable than those from mesophilic species. Here, proteins from hyperthermophiles and mesophiles are compared with respect to their thermodynamic and kinetic stabilities. The known differences in amino acid sequences and three-dimensional structures between ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
11256505PubMed-ID
10.1080/20014091074174DOI
Klassifikation:
NotationArt
Adaptation, BiologicalMESH
Amino Acid SequenceMESH
Archaea/metabolismMESH
Bacteria/metabolismMESH
Directed Molecular EvolutionMESH
EnvironmentMESH
Enzyme StabilityMESH
Heat-Shock Proteins/metabolismMESH
Hot TemperatureMESH
Molecular Chaperones/metabolismMESH
Mutagenesis, Site-Directed/geneticsMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
Proteins/metabolismMESH
Species SpecificityMESH
Static ElectricityMESH
ThermodynamicsMESH
Thermus/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mär 2010 08:50
Zuletzt geändert:24 Mai 2018 11:58
Dokumenten-ID:13700
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