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Structure and function of mutationally generated monomers of dimeric phosphoribosylanthranilate isomerase from Thermotoga maritima.

Thoma, Ralf, Hennig, Michael, Sterner, Reinhard und Kirschner, Kasper (2000) Structure and function of mutationally generated monomers of dimeric phosphoribosylanthranilate isomerase from Thermotoga maritima. Structure (London, England : 1993) 8 (3), S. 265-76.

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Zusammenfassung

BACKGROUND: Oligomeric proteins may have been selected for in hyperthermophiles because subunit association provides extra stabilization. Phosphoribosylanthranilate isomerase (PRAI) is monomeric and labile in most mesophilic microorganisms, but dimeric and stable in the hyperthermophile Thermotoga maritima (tPRAI). The two subunits of tPRAI are associated back-to-back and are locked together by a ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2000
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
10745009PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose Isomerases/metabolismMESH
Base SequenceMESH
Crystallography, X-RayMESH
DNA PrimersMESH
DimerizationMESH
Evolution, MolecularMESH
Models, MolecularMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
Thermotoga maritima/enzymologyMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 09:09
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:25
Dokumenten-ID:13704
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