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Efficient expression, purification and crystallisation of two hyperthermostable enzymes of histidine biosynthesis.

Thoma, Ralf, Obmolova, G., Lang, D. A., Schwander, M., Jenö, P., Sterner, Reinhard und Wilmanns, Matthias (1999) Efficient expression, purification and crystallisation of two hyperthermostable enzymes of histidine biosynthesis. FEBS letters 454 (1-2), S. 1-6.

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Zusammenfassung

Enzymes from hyperthermophiles can be efficiently purified after expression in mesophilic hosts and are well-suited for crystallisation attempts. Two enzymes of histidine biosynthesis from Thermotoga maritima, N'-((5'-phosphoribosyl)-formimino)-5-aminoimidazol-4-carb oxamid ribonucleotide isomerase and the cyclase moiety of imidazoleglycerol phosphate synthase, were overexpressed in Escherichia ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1999
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
10413084PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose Isomerases/isolation & purificationMESH
Aminohydrolases/isolation & purificationMESH
Bacterial Proteins/isolation & purificationMESH
Chromatography, High Pressure LiquidMESH
CrystallizationMESH
Crystallography, X-RayMESH
Histidine/biosynthesisMESH
Mass SpectrometryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 09:11
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:25
Dokumenten-ID:13705
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