Regulation of RAF activity by 14-3-3 proteins: RAF kinases associate functionally with both homo- and heterodimeric forms of 14-3-3 proteins

Fischer, Andreas, Baljuls, Angela, Reinders, Jörg, Nekhoroshkova, Elena, Sibilski, Claudia, Metz, Renate, Albert, Stefan, Rajalingam, Krishnaraj, Hekman, Mirko und Rapp, Ulf R. (2009) Regulation of RAF activity by 14-3-3 proteins: RAF kinases associate functionally with both homo- and heterodimeric forms of 14-3-3 proteins. The Journal of biological chemistry 284 (5), S. 3183-3194.

Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 20 Aug 2014 08:10
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Beteiligte Einrichtungen

• Medizin > Institut für Funktionelle Genomik > Lehrstuhl für Funktionelle Genomik (Prof. Oefner)

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Details

Dokumentenart	Artikel
Titel eines Journals oder einer Zeitschrift	The Journal of biological chemistry
Verlag:	AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
Ort der Veröffentlichung:	BETHESDA
Band:	284
Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels:	5
Seitenbereich:	S. 3183-3194
Datum	Januar 2009
Institutionen	Medizin > Institut für Funktionelle Genomik > Lehrstuhl für Funktionelle Genomik (Prof. Oefner)
Identifikationsnummer	Wert Typ 19049963 PubMed-ID 10.1074/jbc.M804795200 DOI
Klassifikation	Notation Art 14-3-3 Proteins/physiology MESH Base Sequence MESH Binding Sites MESH Biosensing Techniques MESH DNA Primers MESH Dimerization MESH Electrophoresis, Polyacrylamide Gel MESH HeLa Cells MESH Humans MESH Immunoprecipitation MESH Protein Isoforms/physiology MESH Tandem Mass Spectrometry MESH raf Kinases/metabolism MESH
Stichwörter / Keywords	CYSTEINE-RICH DOMAIN; B-RAF; C-RAF; PHOSPHORYLATION SITES; IN-VIVO; A-RAF; POLYACRYLAMIDE-GELS; BIOLOGICAL-ACTIVITY; BINDING-SITES; CAUSE NOONAN;
Dewey-Dezimal-Klassifikation	600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 610 Medizin 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 610 Medizin
Status	Veröffentlicht
Begutachtet	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden	Zum Teil
Dokumenten-ID	30675

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