Regulation of RAF activity by 14-3-3 proteins: RAF kinases associate functionally with both homo- and heterodimeric forms of 14-3-3 proteins

Artikel

Fischer, Andreas, Baljuls, Angela, Reinders, Jörg, Nekhoroshkova, Elena, Sibilski, Claudia, Metz, Renate, Albert, Stefan, Rajalingam, Krishnaraj, Hekman, Mirko und Rapp, Ulf R. (2009) Regulation of RAF activity by 14-3-3 proteins: RAF kinases associate functionally with both homo- and heterodimeric forms of 14-3-3 proteins. The Journal of biological chemistry 284 (5), S. 3183-3194.

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Beteiligte Einrichtungen

• Medizin > Institut für Funktionelle Genomik > Lehrstuhl für Funktionelle Genomik (Prof. Oefner)

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Details

Dokumentenart	Artikel
Titel eines Journals oder einer Zeitschrift	The Journal of biological chemistry
Verlag	AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC
Ort der Veröffentlichung	BETHESDA
Band	284
Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels	5
Seitenbereich	S. 3183-3194
Datum	Januar 2009
Veröffentlichungsdatum	20 Aug 2014 08:10
Institutionen	Medizin > Institut für Funktionelle Genomik > Lehrstuhl für Funktionelle Genomik (Prof. Oefner)
Identifikationsnummer	Wert Typ 19049963 PubMed-ID 10.1074/jbc.M804795200 DOI
Klassifikation	Notation Art 14-3-3 Proteins/physiology MESH Base Sequence MESH Binding Sites MESH Biosensing Techniques MESH DNA Primers MESH Dimerization MESH Electrophoresis, Polyacrylamide Gel MESH HeLa Cells MESH Humans MESH Immunoprecipitation MESH Protein Isoforms/physiology MESH Tandem Mass Spectrometry MESH raf Kinases/metabolism MESH
Stichwörter / Keywords	CYSTEINE-RICH DOMAIN; B-RAF; C-RAF; PHOSPHORYLATION SITES; IN-VIVO; A-RAF; POLYACRYLAMIDE-GELS; BIOLOGICAL-ACTIVITY; BINDING-SITES; CAUSE NOONAN;
Dewey-Dezimal-Klassifikation	600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 610 Medizin 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 610 Medizin
Status	Veröffentlicht
Begutachtet	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden	Zum Teil
Dokumenten-ID	30675

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