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Tryptophan synthase complexes: evolution, substrate specificity, and quaternary structure

Busch, Florian (2016) Tryptophan synthase complexes: evolution, substrate specificity, and quaternary structure. Dissertation, Universität Regensburg.

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Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 02 Aug 2016 05:07

Zusammenfassung (Englisch)

The permanent tryptophan synthase complex (TS) serves as a model system for the investigation of sophisticated protein-protein interactions. The permanent TS consists of a dimer of β-subunits and two α-subunits, which are located at both sites of the dimer, resulting in a αββα arrangement. The α-subunit catalyzes the aldolytic cleavage of indole-3-glycerol-phosphate (IGP). ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Der permanente Tryptophansynthase Komplex (TS) dient als Modellsystem zur Untersuchung von hochentwickelten, sich wechselseitig regulierenden Protein-Protein Interaktionen. Der permanente TS besteht aus einem Dimer von β-Untereinheiten und zwei an beiden Seiten des Dimers assoziierten α-Untereinheiten, welche eine αββα-Anordnung ergeben. Die α-Untereinheit katalysiert die aldolytische Spaltung ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:2 August 2016
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Reinhard Sterner
Tag der Prüfung:24 Juli 2015
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Stichwörter / Keywords:tryptophan synthase complex, O-phospho-L-serine, chimera design
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Dokumenten-ID:32337
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