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Biochemische Charakterisierung des YbiB-Proteins aus Escherichia coli und dessen Identifizierung als Nukleotidpyrophosphatase

Kaiser, Wolfgang (2018) Biochemische Charakterisierung des YbiB-Proteins aus Escherichia coli und dessen Identifizierung als Nukleotidpyrophosphatase. Dissertation, Universität Regensburg.

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Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 12 Jul 2018 07:29

Zusammenfassung (Deutsch)

Im Zuge der Evolution sind viele neue Proteinfunktionen durch Genduplikation und Diversifikation aus gemeinsamen Vorläufern entstanden. Ein gutes Beispiel hierfür ist die im Rahmen dieser Arbeit untersuchte TrpD2-Proteinfamilie, die homolog zu den Anthranilat-Phosphoribosyltransferasen (TrpD) und Nukleosidphosphorylasen der Klasse II (NP-II) ist. Neben einer gewissen Übereinstimmung auf ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

In the course of evolution, gene duplication and diversification led to the emergence of various novel protein functions from common predecessors. This is also true for the TrpD2 protein family, which is homologous to the anthranilate phosphoribosyltransferases (TrpD) and the class II nucleoside phosphorylases (NP-II). In addition to certain sequence similarities the relation of the TrpD, TrpD2 ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:12 Juli 2018
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Reinhard Sterner und Prof. Dr. Herbert Tschochner und Prof. Dr. Christine Ziegler
Tag der Prüfung:6 Juli 2017
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Stichwörter / Keywords:Funktionsaufklärung; Nukleotidpyrophosphatase; SOS-Antwort; DNA-Bindung
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Dokumenten-ID:36035
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