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Biochemische Charakterisierung des YbiB-Proteins aus Escherichia coli und dessen Identifizierung als Nukleotidpyrophosphatase

Kaiser, Wolfgang (2018) Biochemische Charakterisierung des YbiB-Proteins aus Escherichia coli und dessen Identifizierung als Nukleotidpyrophosphatase. PhD, Universität Regensburg.

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License: Creative Commons Attribution 4.0
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Date of publication of this fulltext: 12 Jul 2018 07:29

Abstract (German)

Im Zuge der Evolution sind viele neue Proteinfunktionen durch Genduplikation und Diversifikation aus gemeinsamen Vorläufern entstanden. Ein gutes Beispiel hierfür ist die im Rahmen dieser Arbeit untersuchte TrpD2-Proteinfamilie, die homolog zu den Anthranilat-Phosphoribosyltransferasen (TrpD) und Nukleosidphosphorylasen der Klasse II (NP-II) ist. Neben einer gewissen Übereinstimmung auf ...

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Translation of the abstract (English)

In the course of evolution, gene duplication and diversification led to the emergence of various novel protein functions from common predecessors. This is also true for the TrpD2 protein family, which is homologous to the anthranilate phosphoribosyltransferases (TrpD) and the class II nucleoside phosphorylases (NP-II). In addition to certain sequence similarities the relation of the TrpD, TrpD2 ...

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Item type:Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Date:12 July 2018
Referee:Prof. Dr. Reinhard Sterner and Prof. Dr. Herbert Tschochner and Prof. Dr. Christine Ziegler
Date of exam:6 July 2017
Institutions:Biology, Preclinical Medicine > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Keywords:Funktionsaufklärung; Nukleotidpyrophosphatase; SOS-Antwort; DNA-Bindung
Dewey Decimal Classification:500 Science > 500 Natural sciences & mathematics
500 Science > 570 Life sciences
Status:Published
Refereed:Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:Yes
Item ID:36035
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