Structures in LKα14 dissolved in binary mixtures of water and ethanol

URN to cite this document:: urn:nbn:de:bvb:355-epub-523423
DOI to cite this document:: 10.5283/epub.52342

Guðbrandsdóttir, Ragnheiður

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Date of publication of this fulltext: 16 May 2023 06:59

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Item type:	Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Open Access Type:	Primary Publication
Date:	16 May 2023
Referee:	Prof. Dr. Dominik Horinek
Date of exam:	16 May 2022
Institutions:	Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Chair of Chemistry VI - Physical Chemistry (Solution Chemistry) Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Chair of Chemistry VI - Physical Chemistry (Solution Chemistry) > Prof. Dr. Dominik Horinek
Keywords:	Molekulardynamik-Simulation, Peptid, Microemulsion, Sekundärstruktur, Aggregation
Dewey Decimal Classification:	500 Science > 540 Chemistry & allied sciences
Status:	Published
Refereed:	Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:	Yes
Item ID:	52342

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Abstract (English)

Abstract (English)

Proteins and peptides can influence the local structure of a solvent around the solute, while the solvent in�uences the conformation of the protein or peptide. Both of these effects can be observed by investigating the model peptide LKα14 in different mixtures of water and ethanol. Molecular dynamics simulations of these systems show how the peptide has different secondary structure depending on the solvent composition, while the presence of LKα14 can induce a separation of the fully miscible solvents, water and ethanol, into a water-rich and an ethanol-rich domains.
The main properties of LKα14 in different water/ethanol mixtures analysed in this work are:
The secondary structure of LKα14 in the bulk and at the surface of di�erent water/ethanol mixtures. LKα14 forms an α-helix at the surface of all solvent compositions and in the bulk of any solvent composition containing ethanol but not in the bulk of pure water.
The adsorption of LKα14 to the surface of the different water/ethanol mixtures and the orientation of the peptides at the surface. In pure water and at low ethanol concentration LKα14 adsorbs to the surface. At the surface the α-helix lies parallel to the surface with the leucine residues orientated towards the interface and the
lysine residues orientated towards the bulk.
The solvation shell of LKα14. Depending on the solvent composition there is excess solvation of LKα14 by water or ethanol. The ideal ethanol mole fraction in the solvation shell is around 0.4. For all solvent compositions the ethanol mole fraction of the solvation shell is closer to 0.4 than the ethanol mole fraction of the bulk is. The water molecules and ethanol molecules in the solvation shell are also spatially separated, with ethanol close to the leucine residues and water close to the lysine residues.
Aggregates formed by LKα14. In pure water and at low ethanol concentration LKα14 peptides form oligomers while at higher ethanol concentrations a microemulsion-like structures are formed, with water and ethanol corresponding to the two solvents and LKα14 to the surfactant. At lower ethanol concentration the aggregates percolate similar to a bicontinuous microemulsion.

Translation of the abstract (German)

In Lösung befindliche Proteine und Peptide können die lokale Struktur des Solvenz in ihrer Umgebung beeinflussen. Umgekehrt kann das Lösungsmittel die Konformation des Proteins bzw. des Peptides beeinflussen. Bei der Untersuchung des Modellpeptides LKα14 in verschieden Mischungen von Wasser und Ethanol können beide Effekte beobachtet werden. Molekulardynamik-Simulationen dieser Systeme zeigen, dass die Sekundärstruktur des Peptides von der Lösungsmittelkomposition abhängt, während das Vorhandensein von LKα14 zu einer Trennung der völlig mischbaren Lösungsmittel Wasser und Ethanol in eine wasserreiche bzw. eine ethanolreiche Domäne führt.
Die Haupteigenschaften von LKα14 in Wasser/Ethanol-Mischungen, die in dieser Arbeit analysiert werden sind:
Die Sekundärstruktur von LKα14 im Bulk und an der Oberfläche unterschiedlicher Wasser/Ethanol-Mischungen: LKα14 formt eine α-Helix an der Oberfläche aller Lösungsmittelkompositionen und im Bulk jeder Lösungsmittelkomposition, die Ethanol beinhaltet - nicht jedoch im Bulk reinen Wassers.
Die Adsorption von LKα14 an die Oberfläche unterschiedlicher Wasser/Ethanol-Mischungen und die Orientierung der Peptide an der Oberfläche: In reinem Wasser und bei niedriger Ethanolkonzentration adsorbiert LKα14 an die Oberfläche. An der Oberfläche liegen die α-Helices parallel zur Oberfläche, die Leucinseitenketten zeigen zur Oberfläche und die Lysinseitenketten zum Bulk.
Die Solvathülle von LKa14: Je nach Lösungsmittelkomposition gibt es Exzesssolvatation von Wasser oder Ethanol am Peptid. Der bevorzugte Molenbruch von Ethanol in der ersten Solvathülle ist ungefähr 0.4. Der Molenbruch von Ethanol in der ersten Solvathülle ist in jeder Lösungsmittelkomposition näher an 0.4, als der Molenbruch von Ethanol im Bulk ist. Die Wassermoleküle und die Ethanolmoleküle in der Lösungshülle sind auch räumlich getrennt - die Ethanolmoleküle näher an die Leucinseitenketten und die Wassermoleküle näher an die Lysinseitenketten.
Aggregate von LKα14: In reinem Wasser und bei niedriger Ethanolkonzentration formen LKα14-Peptide Oligomere. Bei höheren Ethanolkonzentrationen bilden sich mikroemulsionsähnliche Strukturen, in denen das Wasser und das Ethanol den zwei Lösungsmitteln entsprechen und die LKα14-Peptide den Tensiden. Bei niedrigeren Ethanolkonzentrationen perkolieren die Aggregate, ähnlich wie in einer bikontinuierliche Mikroemulsion.

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