Einträge von Schermer, Bernhard auf dem Publikationsserver
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Anzahl der Einträge: 5.
Butt, Linus, Unnersjö-Jess, David, Höhne, Martin, Edwards, Aurelie, Binz-Lotter, Julia, Reilly, Dervla, Hahnfeldt, Robert, Ziegler, Vera, Fremter, Katharina, Rinschen, Markus M., Helmstädter, Martin, Ebert, Lena K., Castrop, Hayo, Hackl, Matthias J., Walz, Gerd, Brinkkoetter, Paul T., Liebau, Max C. 
, Tory, Kálmán, Hoyer, Peter F., Beck, Bodo B., Brismar, Hjalmar, Blom, Hans, Schermer, Bernhard und Benzing, Thomas
(2020)
A molecular mechanism explaining albuminuria in kidney disease.
Nature Metabolism 2 (5), S. 461-474.
Volltext nicht vorhanden.
, Tory, Kálmán, Hoyer, Peter F., Beck, Bodo B., Brismar, Hjalmar, Blom, Hans, Schermer, Bernhard und Benzing, Thomas
(2020)
A molecular mechanism explaining albuminuria in kidney disease.
Nature Metabolism 2 (5), S. 461-474.
Volltext nicht vorhanden.
Hagmann, Henning, Mangold, Nicole, Rinschen, Markus M. , Koenig, Tim, Kunzelmann, Karl, Schermer, Bernhard , Benzing, Thomas und Brinkkoetter, Paul T.
(2018)
Proline‐dependent and basophilic kinases phosphorylate human TRPC6 at serine 14 to control channel activity through increased membrane expression.
The FASEB Journal 32 (1), S. 208-219.
Volltext nicht vorhanden.
, Koenig, Tim, Kunzelmann, Karl, Schermer, Bernhard , Benzing, Thomas und Brinkkoetter, Paul T.
(2018)
Proline‐dependent and basophilic kinases phosphorylate human TRPC6 at serine 14 to control channel activity through increased membrane expression.
The FASEB Journal 32 (1), S. 208-219.
Volltext nicht vorhanden.
Koehler, Sybille, Brähler, Sebastian, Kuczkowski, Alexander, Binz, Julia, Hackl, Matthias J. , Hagmann, Henning, Höhne, Martin, Vogt, Merly C., Wunderlich, Claudia M., Wunderlich, F. Thomas, Schweda, Frank, Schermer, Bernhard , Benzing, Thomas und Brinkkoetter, Paul T.
(2016)
Single and Transient Ca2+ Peaks in Podocytes do not induce Changes in Glomerular Filtration and Perfusion.
Scientific Reports 6 (1).
Volltext nicht vorhanden.
, Hagmann, Henning, Höhne, Martin, Vogt, Merly C., Wunderlich, Claudia M., Wunderlich, F. Thomas, Schweda, Frank, Schermer, Bernhard , Benzing, Thomas und Brinkkoetter, Paul T.
(2016)
Single and Transient Ca2+ Peaks in Podocytes do not induce Changes in Glomerular Filtration and Perfusion.
Scientific Reports 6 (1).
Volltext nicht vorhanden.
Schurek, Eva-Maria, Völker, Linus A., Tax, Judit, Lamkemeyer, Tobias, Rinschen, Markus M., Ungrue, Denise, Kratz, John E., Sirianant, Lalida, Kunzelmann, Karl, Chalfie, Martin, Schermer, Bernhard , Benzing, Thomas und Höhne, Martin
(2014)
A Disease-causing Mutation Illuminates the Protein Membrane Topology of the Kidney-expressed Prohibitin Homology (PHB) Domain Protein Podocin.
Journal of Biological Chemistry 289 (16), S. 11262-11271.
Volltext nicht vorhanden.
, Benzing, Thomas und Höhne, Martin
(2014)
A Disease-causing Mutation Illuminates the Protein Membrane Topology of the Kidney-expressed Prohibitin Homology (PHB) Domain Protein Podocin.
Journal of Biological Chemistry 289 (16), S. 11262-11271.
Volltext nicht vorhanden.
Huber, Tobias B., Schermer, Bernhard , Müller, Roman Ulrich, Höhne, Martin, Bartram, Malte, Calixto, Andrea, Hagmann, Henning, Reinhardt, Christian, Koos, Fabienne, Kunzelmann, Karl , Shirokova, Elena, Krautwurst, Dietmar, Harteneck, Christian, Simons, Matias , Pavenstädt, Hermann, Kerjaschki, Dontscho, Thiele, Christoph, Walz, Gerd, Chalfie, Martin und Benzing, Thomas
(2006)
Podocin and MEC-2 bind cholesterol to regulate the activity of associated ion channels.
Proceedings of the National Academy of Sciences 103 (46), S. 17079-17086.
Volltext nicht vorhanden.
, Müller, Roman Ulrich, Höhne, Martin, Bartram, Malte, Calixto, Andrea, Hagmann, Henning, Reinhardt, Christian, Koos, Fabienne, Kunzelmann, Karl , Shirokova, Elena, Krautwurst, Dietmar, Harteneck, Christian, Simons, Matias , Pavenstädt, Hermann, Kerjaschki, Dontscho, Thiele, Christoph, Walz, Gerd, Chalfie, Martin und Benzing, Thomas
(2006)
Podocin and MEC-2 bind cholesterol to regulate the activity of associated ion channels.
Proceedings of the National Academy of Sciences 103 (46), S. 17079-17086.
Volltext nicht vorhanden.