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Kneuttinger, Andrea C. ; Straub, Kristina ; Bittner, Philipp ; Simeth, Nadja Anita ; Bruckmann, Astrid ; Busch, Florian ; Rajendran, Chitra ; Hupfeld, Enrico ; Wysocki, Vicki H. ; Horinek, Dominik ; König, Burkhard ; Merkl, Rainer ; Sterner, Reinhard

Light Regulation of Enzyme Allostery through Photo-responsive Unnatural Amino Acids

Kneuttinger, Andrea C. , Straub, Kristina , Bittner, Philipp, Simeth, Nadja Anita, Bruckmann, Astrid, Busch, Florian, Rajendran, Chitra, Hupfeld, Enrico, Wysocki, Vicki H., Horinek, Dominik , König, Burkhard , Merkl, Rainer und Sterner, Reinhard (2019) Light Regulation of Enzyme Allostery through Photo-responsive Unnatural Amino Acids. Cell Chemical Biology 26, S. 1-14.

Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 17 Okt 2019 07:58
Artikel



Beteiligte Einrichtungen


Details

DokumentenartArtikel
Titel eines Journals oder einer ZeitschriftCell Chemical Biology
Verlag:CELL PRESS
Ort der Veröffentlichung:CAMBRIDGE
Band:26
Seitenbereich:S. 1-14
Datum2019
InstitutionenBiologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie
Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Rainer Merkl
Chemie und Pharmazie > Institut für Organische Chemie > Lehrstuhl Prof. Dr. Burkhard König
Chemie und Pharmazie > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Lehrstuhl für Chemie IV - Physikalische Chemie (Solution Chemistry) > Prof. Dr. Dominik Horinek
Identifikationsnummer
WertTyp
10.1016/j.chembiol.2019.08.006DOI
31495713PubMed-ID
Stichwörter / KeywordsGLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE; OPTICAL CONTROL; GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE; STRUCTURE VALIDATION; MOLECULAR-DYNAMICS; PROTECTING GROUPS; PROTEIN FUNCTION; BIOCATALYSIS; ACTIVATION; REDUCTION;
Dewey-Dezimal-Klassifikation500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
StatusVeröffentlicht
BegutachtetJa, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstandenZum Teil
Dokumenten-ID40809

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