Einträge von Herrmann, C. auf dem Publikationsserver

Rosnizeck, I. C., Graf, T., Spoerner, M., Tränkle, J., Filchtinski, D., Herrmann, C., Gremer, L., Vetter, I., Wittinghofer, A., König, Burkhard und Kalbitzer, H. R. (2010) Stabilizing a Weak Binding State for Effectors in the Human Ras Protein by Cyclen Complexes. Angewandte Chemie International Edition (49), S. 3830-3833. Volltext nicht vorhanden.

Spörner, M., Nuehs, A., Ganser, P., Herrmann, C., Wittinghofer, A. und Kalbitzer, H. (2005) Conformational states of Ras complexed with the GTP-analogs GppNHp or GppCH2p: implications for the interaction with effector proteins. Biochemistry 44, S. 2225-2236. Volltext nicht vorhanden.

Spoerner, M., Herrmann, C., Vetter, I. R., Kalbitzer, Hans Robert und Wittinghofer, A. (2001) Dynamic properties of the Ras switch I region and its importance for binding to effectors. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America: PNAS 98 (9), S. 4944-4949. Volltext nicht vorhanden.

Inoue, K., Maurer, T., Yamada, H., Herrmann, C., Horn, G., Kalbitzer, Hans Robert und Akasaka, K. (2001) High-pressure NMR study of the complex of a GTPase Rap1A with its effector RalGDS. A conformational switch in RalGDS revealed from non-linear pressure shifts. FEBS letters 506 (3), S. 180-184. Volltext nicht vorhanden.

Gronwald, W., Brunner, E., Huber, F., Wenzler, M., Herrmann, C. und Kalbitzer, Hans Robert (2001) Overcoming the problems associated with poor spectra quality of the protein kinase Byr2 using residual dipolar couplings. Protein science 10 (6), S. 1260-1263. Volltext nicht vorhanden.

Gronwald, W., Huber, F., Grünewald, P., Spörner, M., Wohlgemuth, S., Herrmann, C. und Kalbitzer, Hans Robert (2001) Solution structure of the Ras binding domain of the protein kinase Byr2 from Schizosaccharomyces pombe. Structure 9 (11), S. 1029-1041. Volltext nicht vorhanden.

Inoue, K., Yamada, H., Akasaka, K., Herrmann, C., Kremer, W., Maurer, T., Döker, R. und Kalbitzer, Hans Robert (2000) Pressure-induced local unfolding of the Ras binding domain of RalGDS. Nature structural biology 7 (7), S. 547-550. Volltext nicht vorhanden.

Steiner, G., Kremer, W., Linnemann, T., Herrmann, C., Geyer, M. und Kalbitzer, Hans Robert (2000) Sequence-specific resonance assignments of the Ras-binding domain of AF6. Journal of Biomolecular NMR 18 (1), S. 73-74. Volltext nicht vorhanden.

Huber, F., Gronwald, W., Wohlgemuth, S., Herrmann, C., Geyer, M., Wittinghofer, A. und Kalbitzer, Hans Robert (2000) Sequential NMR assignment of the RAS-binding domain of Byr2. Journal of Biomolecular NMR 16 (4), S. 355-356. Volltext nicht vorhanden.

Praefcke, G. J., Geyer, M., Schwemmle, M., Kalbitzer, Hans Robert und Herrmann, C. (1999) Nucleotide-binding characteristics of human guanylate-binding protein 1 (hGBP1) and identification of the third GTP-binding motif. Journal of molecular biology 292 (2), S. 321-332. Volltext nicht vorhanden.

Vetter, I. R., Linnemann, T., Wohlgemuth, S., Geyer, M., Kalbitzer, Hans Robert, Herrmann, C. und Wittinghofer, A. (1999) Structural and biochemical analysis of Ras-effector signaling via RalGDS. FEBS letters 451 (2), S. 175-180. Volltext nicht vorhanden.

Linnemann, T., Geyer, M., Jaitner, B. K., Block, C., Kalbitzer, Hans Robert, Wittinghofer, A. und Herrmann, C. (1999) Thermodynamic and kinetic characterization of the interaction between the Ras binding domain of AF6 and members of the Ras subfamily. The Journal of biological chemistry 274 (19), S. 13556-13562. Volltext nicht vorhanden.

Geyer, M., Herrmann, C., Wohlgemuth, S., Wittinghofer, A. und Kalbitzer, Hans Robert (1997) Structure of the Ras-binding domain of RalGEF and implications for Ras binding and signalling. Nature structural biology 4 (9), S. 694-699. Volltext nicht vorhanden.

Geyer, M., Schweins, T., Herrmann, C., Prisner, T., Wittinghofer, A. und Kalbitzer, Hans Robert (1996) Conformational transitions in p21ras and in its complexes with the effector protein Raf-RBD and the GTPase activating protein GAP. Biochemistry 35 (32), S. 10308-10320. Volltext nicht vorhanden.